Hémoglobin

Ti Wikipédia, énsiklopédia bébas
Luncat ka: pituduh, sungsi
Wangun 3-diménsi hémoglobin; sub-unitna aya opat (kelir beureum jeung konéng), sedengkeun gugus hémna kelir héjo.

Hémoglobin (nénéhna Hb) mangrupakeun métaloprotéin pangakut oksigén nu ngandung beusi dina sél beureum dina getih mamalia jeung sato lianna. Hémoglobin ngakut oksigén ti bayah ka sakujur awak, misalna otot.

Ngaran "hémoglobin" téh tina heme jeung globin, nu ngagambarkeun sub-unit hémoglobin nu mangrupa protéin globular nu meungkeut gugus hém (atawa hémé); tiap gugus hém ngandung hiji atom beusi, nu pancénna meungkeut oksigén. Umumna mah hémoglobin téh ngandung opat sub-unit nu masing-masing boga hiji gugus hém.

Mutasi dina gén nu nyandi protéin hémoglobin bisa ngabalukarkeun panyakit nurun nu disebut hémoglobinopati, misalna anémia sél sabit jeung talasémia.

Struktur[édit | sunting sumber]

Gugus hém

Molekul hémoglobin téh mangrupa susunan opat sub-unit protéin globular. Unggal sub-unit diwangun ku ranté protéin nu ngabeungkeut gugus hém non-protéin. Masing-masing ranté protéin ieu disusun dina struktur héliks alpa nu ngahiji jadi "myoglobin".

Gugus Hém ngandung atom beusi nu dibeungkeut dina cingcin hétérosiklik nu ngaranna porpirin. Atom beusi ieu mangrupa loka pameungkeut oksigén. Atom beusi kabeungkeut ku opat nitrogén di tengah cingcin nu aya dina hiji widang datar. Dua beungkeut tambahan ajeg di tengah widang datar, meungkeut atom beusi, sahingga nu hiji bisa nyantél pageuh ka protéin, sedengkeun nu lianna ngabeungkeut oksigén. Atom beusi bisa aya dina kaayaan Fe2+ atawa Fe3+, tapi férihémoglobin (méthémoglobin, Fe3+) teu bisa meungkeut oksigén.

Dina awak manusa sawawa, tipe Hb nu paling umum nyaéta tétramér nu katelah hémoglobin A, nu ngandung masing-masing dua sub-unit α (141 résidu asam amino) jeung β (146 résidu) nu teu kabeungkeut sacara kopalén, dilambangkeun ku α2β2. Dua rupa sub-unit ieu bentuk sarta ukuranana méh sarupa, beurat molekulna kira 16.000 dalton, sedengkeun tétramér totalna kira 64.000 dalton. Hémoglobin A mangrupakeun molekul hémoglobin nu pangmindengna ditalungtik.

Ranté polipéptida nu opat tadi dibeungkeut ku sasak garam, beungkeut hidrogén, jeung interaksi hidropobik. Aya dua rupa kontak antara ranté α jeung β: α1β1 jeung α1β2.

Tipe hémoglobin manusa[édit | sunting sumber]

Dina émbrio:

  • Gower 1 (ξ2ε2)
  • Gower 2 (α2ε2) (Citakan:PDB)
  • Hémoglobin Portland (ξ2γ2)

Dina fétus:

Di nu sawawa:

  • Hémoglobin A (α2β2) (Citakan:PDB) - tipe paling ilahar.
  • Hémaglobin A22δ2) - sintésis ranté δ mitambeyan dina triméster katilu sarta nalika sawawa; kadar normalna 2,5%
  • Hémoglobin F2γ2) - ukur aya dina sababaraha populasi sél beureum nu disebut sél F.

Degradasi hémoglobin[édit | sunting sumber]

Nalika sél beureum nepi ka waktuna paéh alatan ngolotan atawa ruksak, sél ieu bakal diancurkeun, molekul hémoglobinna dibongkar, sedengkeun beusina didaur ulang. Nalika cingcin porpirin direcah, sésana téh disékrésikeun dina bili tina ati. Produk ahir degradasi hém téh nyaéta bilirubin téa.

Baca ogé[édit | sunting sumber]

Rujukan[édit | sunting sumber]

  • Hemoglobin, Wikipédia édisi basa Inggris (3 Méi 2006)

Tumbu kaluar[édit | sunting sumber]


Nulis.jpg