Nukléoprotéin

Ti Wikipédia Sunda, énsiklopédi bébas
Loncat ke navigasi Loncat ke pencarian

Nukléoprotéin nyaéta protéin anu strukturna patali jeung asam nukléat kalawan ngandung DNA sareng RNA di jerona. Wanda nukléoprotéin nyaéta ribosom, nukleosom, jeung protéin nukleokapsid anu asalna tina virus.[1]

Conto[édit | édit sumber]

Déoksiribonukléoprotéin[édit | édit sumber]

Skéma struktur pita nukleosom. Protéin histon di tengahna digambar ku pita coklat kalayan spiral alfa-hélik; unggal runtuyan DNA tina héliks ganda anu nutupan pedalaman diwarnaan (biru) tina tungtung 5' nepi ka tungtung (beureum) 3'.

Deoksiribanuknukléoprotéin (DNP) mangrupa kompléks DNA jeung protéin. Conto prototipikalna nyaéta nukléosom jeung kompléks DNA anu mulen dalapan protéin histon dina jero sél eukariotik keur ngabentuk kromatin . Protamine bisa ngaganti histon waktu prosés spérmatogenesis lumangsung.[2]

Ribonukléoprotéin[édit | édit sumber]

Ribonukléoprotéins (RNP) mangrupa kompléks RNA jeung protéin. Énzim telomerase, RNase P, hnRNP, RNP nuklir (snRNPs) jeung ribosom kaasup kana papasingan ribonukléoprotéin. Ribosom dibentuk ku hiji molekul tina 50 protéin ribosom atawa leuwih kalayan dibarengan ku tilu wanda molekul RNA dina prokariota atawa opat wanda molekul dina eukariota .

Sababaraha wanda virus ukur miboga ribonukléoprotéin basajan, hiji molekul RNA, jeung sababaraha molekul protéin anu saru. Virus séjénna miboga ribonukléoprotéin atawa déoksibonukléoprotéin kalawan nyangkaruk protéin anu béda jeung euyeub ku molekul asam ribonukléar.

Fungsi[édit | édit sumber]

Dina sél eukariotik, DNA diadumaniskeun jeung massa protéin histon anu sarua dina kompléks nukléoprotéin anu disebut kromatin . [3] Déoksibonukléoprotéin dina ieu kompléks babarengan nyieun kompléks multiprotéin jeung DNA keur ngabentuk struktur anu melengkung. Déoksiribonukléoprotéin kalibet dina régulasi réplika DNA jeung transkripsi. [4]

Gambar cross-sectional tina partikel virus Ebola, dilabélan ku struktur protéin utama.

Ribonukléoprotéin bisa jadi panyalindungan. Dina sél, mRNA salaku molekul bébas moal kapanggih. RNA sok dipatalikeun jeung ribonukléoprotéin salaku kompléks ribonukléoprotéin. [3]

Kalayan cara anu sarua, génom RNA virus jeung runtuyan négatip moal kapanggih salaku molekul RNA bébas. Ribonukléoprotéin bakal ngajaga génom tina RNase. Nukléoprotéin mindeng jadi antigén utama keur virus sabab miboga détérminan antigén spésifik.[5]

Struktur[édit | édit sumber]

Ngaliwatan metodeu kristalografi, spésifikasi struktur ruang jeung fungsi biologis nukléoproteén bisa dipikaharti. Loba struktur nukléoprotéin virus anu geus kapanggih, kayaning struktur virus flu [6] rabies, [7] Ebola, Bunyamwera, [8] Schmallenberg, Hazara, [9] muriang Kongo, [10] jeunf Lassa. Téhnik anu penting keur nyarungsum struktur nukléoprotéin téh nyaéta difraksi sinar-x, résonansi magnét nuklir, jeung mikroskop cryo-éléktron.[11]

Rujukan[édit | édit sumber]

  1. MeSH Nucleoproteins
  2. MeSH Deoxyribonucleoproteins
  3. a b Lodish, Harvey. Molecular Cell Biology. 
  4. Echols, Harrison (1990). "Nucleoprotein structures initiating DNA replication, transcription, and site-specific recombination". The Journal of Biological Chemistry 265: 14697–700. PMID 2203758. 
  5. Ruigrok, Rob WH; Crépin, Thibaut; Kolakofsky, Dan. "Nucleoproteins and nucleocapsids of negative-strand RNA viruses". Current Opinion in Microbiology 14 (4): 504–510. doi:10.1016/j.mib.2011.07.011. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1369527411000956. 
  6. Ng, Andy Ka-Leung; Wang, Jia-Huai; Shaw, Pang-Chui (2009-05-27). "Structure and sequence analysis of influenza A virus nucleoprotein" (dalam bahasa en). Science in China Series C: Life Sciences 52 (5): 439–449. doi:10.1007/s11427-009-0064-x. ISSN 1006-9305. https://link.springer.com/article/10.1007/s11427-009-0064-x. 
  7. Albertini, Aurélie A. V.; Wernimont, Amy K.; Muziol, Tadeusz; Ravelli, Raimond B. G.; Clapier, Cedric R.; Schoehn, Guy; Weissenhorn, Winfried; Ruigrok, Rob W. H. (2006-07-21). "Crystal Structure of the Rabies Virus Nucleoprotein-RNA Complex" (dalam bahasa en). Science 313 (5785): 360–363. doi:10.1126/science.1125280. ISSN 0036-8075. PMID 16778023. http://science.sciencemag.org/content/313/5785/360. 
  8. Ariza, A.; Tanner, S. J.; Walter, C. T.; Dent, K. C.; Shepherd, D. A.; Wu, W.; Matthews, S. V.; Hiscox, J. A. et al. (2013-06-01). "Nucleocapsid protein structures from orthobunyaviruses reveal insight into ribonucleoprotein architecture and RNA polymerization". Nucleic Acids Research 41 (11): 5912–5926. doi:10.1093/nar/gkt268. ISSN 0305-1048. PMC 3675483. PMID 23595147. https://doi.org/10.1093/nar/gkt268. 
  9. Surtees, Rebecca; Ariza, Antonio; Punch, Emma K.; Trinh, Chi H.; Dowall, Stuart D.; Hewson, Roger; Hiscox, Julian A.; Barr, John N. et al. (2015-01-01). "The crystal structure of the Hazara virus nucleocapsid protein". BMC Structural Biology 15: 24. doi:10.1186/s12900-015-0051-3. ISSN 1472-6807. PMC 4696240. PMID 26715309. https://dx.doi.org/10.1186/s12900-015-0051-3. 
  10. Carter, Stephen D.; Surtees, Rebecca; Walter, Cheryl T.; Ariza, Antonio; Bergeron, Éric; Nichol, Stuart T.; Hiscox, Julian A.; Edwards, Thomas A. et al. (2012-10-15). "Structure, Function, and Evolution of the Crimean-Congo Hemorrhagic Fever Virus Nucleocapsid Protein" (dalam bahasa en). Journal of Virology 86 (20): 10914–10923. doi:10.1128/JVI.01555-12. ISSN 0022-538X. PMC 3457148. PMID 22875964. http://jvi.asm.org/content/86/20/10914. 
  11. Qi, Xiaoxuan; Lan, Shuiyun; Wang, Wenjian; Schelde, Lisa McLay; Dong, Haohao; Wallat, Gregor D.; Ly, Hinh; Liang, Yuying et al. "Cap binding and immune evasion revealed by Lassa nucleoprotein structure". Nature 468 (7325): 779–783. doi:10.1038/nature09605. PMC 3057469. PMID 21085117. https://dx.doi.org/10.1038/nature09605.