Asam amino protéinogenik

Asam amino protéinogenik nyaéta asam amino anu diruntuykeun sacara biosintétik jadi protéin nalika translasi. Kecap "protéinogenik" hartina "nyieun protéin". Di sakur mahluk hirup anu geus kanyahoan, aya 22 asam amino anu dikode sacara genetik (protéinogenik), 20 dina kode genetik baku ditambah 2 (selenosistéin jeung pirolisin) anu bisa diruntuykeun ku cara mékanisme translasi husus.[1] Sabalikna ti éta, asam amino non-protéinogenik mah asam amino anu teu ngaruntuy kana protéin atawa (kawas GABA, L-DOPA, atawa triiodotironin), salah karuntuykeun ngaganti asam amino protéinogenik, atawa henteu dijieun langsung sarta diisolasi ku mesin sélulér baku (kawas hidroksiprolin). Anu pandeuri biasana balukar tina modipikasi pos-translasi kana protéin. Sababaraha asam amino non-protéinogenik diruntuykeun kana péptida non-ribosomal anu disintésis ku sintetase péptida non-ribosomal.
Boh eukariot jeung prokariot bisa nyelapkeun selenosistéin kana protéinna ngaliwatan runtuyan nukléotida anu katelah unsur SECIS, anu ngatur sél pikeun narjamahkeun hiji kodon UGA nu deukeut jadi selenosistéin (kuduna UGA téh kodon stop). Dina sababaraha prokariot métanogenik, kodon UAG ogé bisa ditarjamahkeun jadi pirolisin.[2]
Dina eukariot, aya ukur 21 asam amino protéinogenik, 20 kode genetik baku, ditambah selenosistéin. Awak manusa bisa nyintésis 12na, anapon nu 9 anu katelah asam amino ésénsial kudu ngala tina dahareun (salaku turunan protéinna). Anu salapan nyaéta histidin, isoleusin, leusin, lisin, métionin, fénilalanin, tréonin, triptopan, jeung valin (i.e. H, I, L, K, M, F, T, W, V).[3]
Asam amino protéinogenik kapanggih tumali jeung sét asam amino anu dipiwanoh ku sistem autoaminoasilasi ribozim.[4] Ku kituna, asam amino non-protéinogenik sigana geus disingkahkeun dina prosé évolusi. Watek séjén anu kapanggih anu sigana jadi sabab nyaéta matak teu stabil, contona ornitin jeung homoserin anu matak ngagulung jeung paregatna ranté péptida nu balukarna mondokan umur protéin. Anapon nu séjénna toksik alatan bisa napelna kana protéin kurang spésipik, contona baé kanavanin anu mangrupa analog arginin.
Baca ogé
[édit | édit sumber]Rujukan
[édit | édit sumber]- ↑ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (January 2007). "Natural expansion of the genetic code". Nature Chemical Biology. 3 (1): 29–35. doi:10.1038/nchembio847. PMID 17173027.
- ↑ Lobanov AV, Turanov AA, Hatfield DL, Gladyshev VN (August 2010). "Dual functions of codons in the genetic code". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 45 (4): 257–65. doi:10.3109/10409231003786094. PMC 3311535. PMID 20446809.
- ↑ Young VR (August 1994). "Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations" (PDF). The Journal of Nutrition. 124 (8 Suppl): 1517S – 1523S. doi:10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. PMID 8064412.
- ↑ Erives A (August 2011). "A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality". Journal of Molecular Evolution. 73 (1–2): 10–22. Bibcode:2011JMolE..73...10E. doi:10.1007/s00239-011-9453-4. PMC 3223571. PMID 21779963.
Rujukan umum
[édit | édit sumber]- Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (Édisi 3rd). Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
- Kyte J, Doolittle RF (May 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
- Meierhenrich, Uwe J. (2008). Amino acids and the asymmetry of life (Édisi 1st). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
- Biochemistry, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (Édisi 30st). Lange. ISBN 978-0-07-182534-4.
Tutumbu kaluar
[édit | édit sumber]| Artikel ieu mangrupa taratas, perlu disampurnakeun. Upami sadérék uninga langkung paos perkawis ieu, dihaturan kanggo ngalengkepan. |