Énzim

Ti Wikipédia, énsiklopédia bébas basa Sunda
Luncat ka: pituduh, sungsi
Diagram pita neuraminidase.

Énzim mangrupa protéin, atawa kompléks protéin, nu ngatalisan réaksi kimiawi dina awak organisme. Na jero sél biologis téh lumangsung loba pisan réaksi kimiawi, nu mun tanpa énzim bakal lambat pisan sahingga moal ngadukung kahirupan. Énzim ngagancangkeun réaksi nepi ka rébuan kali lipet. Énzim ogé hiji hal anu sakuduna aya dina kuantitas anu loba sarta kualitas anu pas dina awak mahluk hirup, henteu kacuali manusa, ambéh awak sok cageur sarta kajaga ti sagala macem serangan panyakit.[1]


Énzim RNA atawa "ribozim" dijieunna tina RNA, lain protéin. Umumna ribozim ukur ngatalisan RNA splicing.

Struktur[édit | sunting sumber]

Hiji énzim bisa mangrupa protéin badag nu diwangun ku sababaraha ratus asam amino, atawa sababaraha protéin nu polah babarengan salaku hiji unit.

Énzim ngandung sisi aktif, sisi beungkeut nu meungkeut substrat nalika réaksi dikatalisan.

Unggal bagéan énzim biasana mibanda tujuan/pungsi pangatur atawa struktural.

Pungsi[édit | sunting sumber]

Énzim ngatalisan réaksi kimiawi.

Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg

Peran énzim dina réaksi kimiawi[édit | sunting sumber]

Énzim bisa ngagabungkeun dua atawa leuwih réaksi sahingga réaksi nu sacara térmodinamis nguntungkeun bisa dipaké pikeun "nyetir" réaksi séjénna nu sacara térmodinamis teu nguntungkeun. Salasahiji conto nu pangilaharna nyaéta énzim nu ngamangpaatkeun défosforilasi ATP pikeun réaksi kimiawi séjén nu teu patali.

Laju réaksi dimédiasi énzim[édit | sunting sumber]

Énzim bisa ningkatkeun laju réaksi ku jalan milih atawa narabas jalur réaksi nu énérgi aktivasina handap, sahingga leuwih gampang kajadian réaksina. Laju réaksi nu dimédiasi énzim sacara lengkep gumantung ka sababaraha faktor.

Aktivasi.png
Diagram réaksi katalitis, nunjukkeun énergi nu dipikabutuh (E) ngalawan waktu (t).

Substrat (A jeung B) perlu énergi nu badag (E1) pikeun ngahontal kaayaan transisi A...B, nu saterusna jadi produk ahir (AB). Énzimna (E) nyiptakeun microenvironment sahingga A jeung B bisa ngahontal kaayaan transisi (A...E...B) kalawan leuwih gampang, ngurangan jumlah énergi nu dipikabutuh (E2). Hasilna, réaksina leuwih gampang sahingga ningkatkeun laju réaksi.

Kaspésifikan[édit | sunting sumber]

Énzim biasana spésifik dina réaksi nu dikatalisanana sarta substrat nu aub dina réaksina. Sipat struktur kompleméntér antara énzim jeung substrat ngarupakeun hal nu penting dina hal ieu (Gbr. 2).

Gambar 2: Hiji énzim (E) ngatalisan réaksi dua substrat (S1 jeung S2) pikeun ngabentuk hiji hasil (P). Énzim bisa migawé nepi ka sababaraha yuta réaksi katalitik unggal detikna. Pikeun nangtukeun laju maximum réaksi énzimatik, konsentrasi substrat dironjatkeun nepi ka kabentukna hasil aya dina laju nu tetep (Gbr. 3). Ieu ngarupakeun laju maximum (Vmax, tina velocity) énzim. Dina kaayaan kieu, sadaya loka aktif énzim pinuh/jenuh ku substrat. Hal ieu diajengkeun taun 1913 ku Leonor Michaelis jeung Maud Menten. Kusabab konsentrasi substrat nalika Vmax teu bisa diukur sacara tepat, énzim dicirikeun ku konsentrasi substrat nalika laju réaksina satengah ti maximumna. Konsentrasi substrat ieu disebut konstanta Michaelis-Menten (KM). Lolobana énzim nuturkeun kinetika Michaelis-Menten.

Jalur métabolis[édit | sunting sumber]

Sababaraha énzim bisa gawé bareng ngawangun hiji susunan husus, nyiptakeun jalur métabolis. Dina hiji jalur métabolis, hiji énzim nyokot produk énzim séjén salaku substrat. Satutasna réaksi katalitis, produkna dibikeun ka énzim séjénna. Produk ahir jalur sarupa kitu kadang jadi inhibitor pikeun salasahiji énzim-énzim na awal jalur (biasana lengkah kahiji nu teu bisa balik, disebut committed step), sahingga ngatur jumlah produk ahir nu dijieun ku jalur éta.

Gambar:Feedback inhibition.png
Gambar 6: Mékanisme inhibisi eupan-balik nu ilahar.

  1. The basic feedback inhibition mechanism, where the product (P) inhibits the committed step (A->B).
  2. Sequential feedback inhibition. The end products P1 and P2 inhibit the first committed step of their individual pathway (C->D or C->F). If both products are present in abundance, all pathways fron C are blocked. This leads to a buildup of C, which in turn inhibits the first common committed step A->B.
  3. Enzyme multiplicity. Each end product inhibits both the first individual committed step and one of the enzymes performing the first common committed step.
  4. Concerted feedback inhibition. Each end product inhibits the first individual committed step. Together, they inhibit the first common committed step.
  5. Cumulative feedback inhibition. Each end product inhibits the first individual committed step. Also, each end product partially inhibits the first common committed step.

Modél mékanis-kuantum katalisis énzim[édit | sunting sumber]

Kuliah "Quantum Theory of some Biochemical Reactions" nu didugikeun na Kongrés Biofisis Internasional IV (Moscow, 1972) ku R.R. Dogonadze jeung Z.D. Urushadze ngarumuskeun modél mékanis kuantum munggaran ngeunaan bentuk pangbasajanna katalisis énzim. Taun 1972-1973, hasil gawé M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, jeung Yu.I. Kharkats ngarumuskeun modél (fisik) mekanis-kuantum katalisis énzim. Karya ieu ngabuktikeun peran transformasi konformasional dina réaksi katalitis.

Énzim jeung kaséhatan[édit | sunting sumber]

Énzim dipikabutuh ku organisme hirup, gangguan na hiji énzim ti kira 2.000 nu aya na awak urang bisa ngakibatkeun kasakit parna nu bisa nepi ka tiwasna. Hiji conto kasakit nu disababkeun ku gangguan fungsi hiji énzim nyaéta fénilketonuria (PKU). Énzim fénilalanin hidroxilase, nu kuduna ngarobah asam amino ésénsil fénilalanin jadi tirosin teu bisa meta, sahingga fénilalanin numpuk nu ngakibatkeun rétardasi méntal.

Énzim na awak manusa bisa ogé dipangaruhan ku inhibitor. Aspirin, misalna, nyegah énzim nu ngahasilkeun prostaglandin (messenger inflamasi), sahingga suppressing pain and inflammation. Énzim ogé dimangpaatkeun dina produk sapopoé kayaning deterjén, nu nyepetkeun réaksi kimia meresihan papakéan (misalna, meresihan noda getih).

Énzim cerna jeung métabolik[édit | sunting sumber]

Gizi pikeun sato gumantung ka énzim cerna kayaning amilase, tripsin, jeung kimotripsin na ciduh. Peran utamana nyéta pikeun nyerna dahareun sahingga zat gizina sadia pikeun prosés na bagian awak nu mikabutuhna.

Golongan énzim séjénna nyaéta énzim métabolik, nu peranna pikeun ngatalisan réaksi kimia dina unggal prosés na jero awak. Kalolobaan sél urang (iwal ti éritrosit), bakal hanaang ku oxigén najan oxigénna ngalayah lamun énzimna, sitokrom oxidase teu meta. Énzim ogé dipikabutuh pikeun kontraksi jeung rélaxasi otot. Mémang nyatana, tanpa dua golongan énzim ieu, kahirupan (cerna jeung métabolik) moal aya.

Konvénsi ngaran énzim[édit | sunting sumber]

Dumasar konvénsi umum, ngaran hiji énzim ngawengku dadaran naon hancana, ditambah ahiran "-ase". Contona dehidrogénase alkohol jeung polimérase DNA. Kinase ngarupakeun énzim nu mindahkeun gugus fosfat. International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) geus ngembangkeun hiji sistim tatangaran pikeun énzim, nyéta nomer EC; unggal énzim digambarkeun ku hiji runtuyan opat angka nu dimimitian ku "EC". Nomer kahiji sacara lega ngagolongkeun énzim-énzim dumasar mékanismena:

  • EC 1 Oxidoreduktase: ngatalisan réaksi oxidasi/réduksi
  • EC 2 Transferase: mindahkeun gugus fungsi (misalna gugus métil atawa fosfat)
  • EC 3 Hidrolase: ngatalisan hidrolisis rupa-rupa beungkeut
  • EC 4 Liase: megatkeun rupa-rupa beungkeut ku cara nu lian ti hidrolisis jeung oxidasi
  • EC 5 Isomérase: ngatalisan parobahan isomérisasi na hiji molekul
  • EC 6 Ligase: ngagabungkeun dua molekul ku beungkeut kovalén

Tatangaran nu lengkep bisa disungsi di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

Énzim jeung kelas-kelas énzim[édit | sunting sumber]

Purifikasi[édit | sunting sumber]

Kusabab énzim ngarupakeun protéin, purifikasi énzim dimimitian ku purifikasi protéin. Unggal hambalan na prosedur purifikasi diponcorong kaaktifan énzimna.

Étimologi[édit | sunting sumber]

Tina basa Yunani: "in ferment".

Rujukan[édit | sunting sumber]

  • Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
  • Perutz M. Proc.Roy.Soc., B 167, 448, 1967
  • M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, Moscow, 6, 1972, pp. 431-439 (Basa RusiaI, ihtisar dina basa Inggris)
  • M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Electronic and Conformational Interactions in Enzyme Catalysis.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Nauka", Moscow, 1973, pp. 153-157 (Basa Rusia, ihtisar dina basa Inggris)
  • R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, V.K. Khidureli. Calculation of Kinetic Parameters of Reactions with the Conformational Transformations.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Metsniereba", Tbilisi, 1975, pp. 368-375 (Basa Rusia)

Tumbu kaluar[édit | sunting sumber]

Wikimedia Commons logo
Wikimedia Commons mibanda média séjénna nu patali jeung artikel ieu dina kaca


  • (id)[1](diakses tanggal 1 november 2011)